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En tal forma click claro que de manera secundaria a la acción fisiológica del metabolismo catabólico y como resultado de productos secundarios indeseables de la oxidación inherente para degradar, obtener y producir energía en el organismo, se genera una cantidad de las ERO, sin necesidad de invocar nada patológico o externo.

Evidentemente el incremento de la actividad metabólica a cualquier escala, viene aparejada con un incremento proporcional de la cantidad de las ERO formadas de manera secundaria.

Productos finales de glicación AGES y la nefropatía diabética. La formación aumentada de AGEs ocurre en condiciones tales como la diabetes mellitus y el envejecimiento.

Sin embargo, cuando esta actividad metabólica se incrementa muy por arriba de las condiciones fisiológicas estrés metabólico el incremento de la formación de especies reactivas no se suma sino que se potencía, dado que en condiciones de un incremento notable del glucosilación de cinco células altas en diabetes de la membrana interna mitocondrial, debido a una acumulación excesiva de protones en el espacio intermembranal, se incrementa la permanencia, tiempo y posibilidad de reducir parcialmente el oxigeno en los diferentes puntos de la cadena respiratoria link no solamente en el complejo IV para formar agua ante la reducción total de oxígeno con la consecuente aparición de concentraciones exponencialmente mayores de O 2.

Pero no solo las ERO se encuentran involucradas, dentro de esas reacciones de oxidación en cadena se encuentran también involucradas especies reactivas de nitrógeno ERNque se pueden producir por algunas enzimas óxido-reductoras o por reacciones de una ERO con componentes que contienen nitrógeno, lo que genera un radical libre o una especie reactiva de un compuesto que contiene nitrógeno.

Aumento de la glucosa en la célula y daño oxidativo en la mitocondria. El incremento de la concentración de glucosa en la célula por si here impone una presión importante para glucosilación de cinco células altas en diabetes mayor cantidad de las ERO, uno de esos mecanismos involucra a la mitocondria. Como se muestra en la figura 1el incremento de la glucosa en el citoplasma produce mayor cantidad de equivalentes reductores que ingresan a la mitocondria con las lanzaderas de electrones correspondientes.

A su vez, la gran cantidad de piruvato obtenido de la glucolisis puede entrar a la mitocondria por el transportador correspondiente. Auto-oxidación de la glucosa. La glucosa es capaz de auto-oxidarse, lo cual sucede de manera muy abundante en condiciones de mayor concentración de glucosa en la célula. La oxidación de estos intermediarios pueden producir la oxidación glucosilación de cinco células altas en diabetes de oxígeno con la consecuente formación de O 2. No solo la auto-oxidación de la glucosa puede contribuir al estrés oxidativo, también un exceso de glucosa en las células puede generar compuestos pro-oxidantes por el exceso de la propia glucólisis.

Productos oxidativos de la glucólisis. Ya se ha mencionado antes que el incremento de la concentración de glucosa en la célula induce un incremento en la glucólisis y también en la concentración relativa de sus intermediarios.

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También la acumulación de intermediarios tales como la dihidroxiacetona-P y el gliceraldehídoP, tienen un papel en este daño oxidativo, como se muestra en la parte central de la figura 2.

La acumulación de glucosa en la here también puede seguir otras vías metabólicas, vías alternativas que producen la acumulación de metabolitos nocivos y que por sí mismas pueden generar gastos excesivos de poder reductor, tal es el caso de la vía del sorbitol.

Condiciones oxidativas por la vía del sorbitol. Disminuyendo la posibilidad de regenerar la forma reducida del glutatión, vitaminas Glucosilación de cinco células altas en diabetes y E, generalizando una condición caracterizada por una menor capacidad antioxidante de la célula Fig.

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Glicación de proteínas y AGE. Ante glucosilación de cinco células altas en diabetes elevada concentración de glucosa, la misma puede reaccionar con proteínas, a este proceso se le llama glicación de proteínas y se distingue claramente del proceso donde una enzima puede insertar carbohidratos a glucosilación de cinco células altas en diabetes proteína, al que se llama glicosilación de proteínas y que tiene fines regulatorios, de identificación y señalización.

La glucosa reacciona frecuentemente con grupos amino libres, pero también puede hacerlo con grupos sulfihidrílo de las proteínas. En el caso de los grupos aminos que reaccionan con glucosa se produce una base de Schiff y la generación de los productos de Amadori que son propiamente las proteínas glicadas; los radicales de carbohidratos unidos a proteínas presentan una serie de reacciones oxidorreductoras dando lugar a radicales en forma de enedioles-proteína tales como 3-deoxiglucosona-proteína, glioxal-proteína y metilglioxal-proteína 22 Fig.

Algunos ejemplos de AGE estables son carboxymetil-lisina-proteina, carboxietil-lisina-proteína y arginin-pirimidina-proteina, sin embargo la cantidad y variedad de productos es muy grande y de muy diversas características químicas El estudio de los incrementos en la concentración de esta proteína y de just click for source proteínas glicadas puede interpretarse como incrementos prolongados y sostenidos de la concentración de la glucosa en el ambiente de la proteína, teniendo valor diagnóstico y pronóstico.

Los AGE producen una alteración funcional irreversible de la proteína, la mayoría de las veces reduciendo la actividad, las funciones, click propiedades estructurales y las interacciones proteína-proteína.

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Los AGE pueden causar oxidación secundaria de las proteínas, ya sea de proteínas cercanas o una auto-oxidación de la AGE-proteína. Como se ha mencionado, la sobreproducción del O 2. Como se mostró anteriormente el daño oxidativo a las proteínas tiene una bioquímica muy compleja, incluye fenómenos de nitración, carbonilación, oxidación, ruptura y el entrelazamiento. Csiszar, Z. Howangyin, J. Diabetes mellitus and ischemic diseases: Molecular mechanisms of vascular repair dysfunction.

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El sorbitol, la glicerofosforilcolina y el inositol polioles pertenecen a este grupo de compuestos que tienden a acumularse en una gran variedad de organismos expuestos a un ambiente alto en sales. Si bien, la acumulación de sorbitol puede ser benéfica en la médula renal, éste y otros polioles normalmente no se concentran en otros tejidos y cuando esto ocurre puede producir daño celular.

Así, la acumulación de sorbitol debido a su incapacidad para difundir con facilidad al exterior, conduce a un aumento de estrés osmótico en las células, y esto es especialmente importante para explicar el daño a nivel de cristalino. El estrés osmótico en los cristalinos se origina debido a que la acumulación del sorbitol provoca que la célula se hinche, glucosilación de cinco células altas en diabetes la permeabilidad de la membrana y promoviendo cambios bioquímicos glucosilación de cinco células altas en diabetes con la formación de la catarata.

Con base en estas observaciones y en estudios de células en cultivo y modelos experimentales, se ha postulado que el estrés osmótico es iniciado por la AR. Esta hipótesis se ve apoyada por el hecho de que el uso de inhibidores de la AR previenen o retardan significativamente la formación de.

La inhibición de las dos enzimas de la vía de los polioles podría ser una alternativa terapéutica glucosilación de cinco células altas en diabetes el tratamiento de las complicaciones diabéticas. También proponen que el estrés osmótico ocasionado por el aumento de sorbitol, podría contrarrestarse por la disminución de bs desequilibrios redox y glucosilación de cinco células altas en diabetes que resultan de la oxidación del sorbitol a fructosa.

Activación de la vía de las hexosaminas. La resistencia de ciertos tejidos a responder a la acción de la insulina es una característica distintiva de ciertas patologías como la DM tipo 2.

No obstante que los mecanismos celulares y moleculares responsables de este fenómeno no son del todo entendidos, se ha asociado a la activación de vía de las hexosaminas con el desarrollo de la resistencia a la insulina. Se han propuesto varias hipótesis para explicar el mecanismo por el cual la activación de las hexosaminas induce resistencia a la insulina.

Es factible que a consecuencia de ello se alteren eventos tempranos en la vía de señalización de la insulina, ya sea en forma global o en sitios específicos, disminuyendo finalmente la fosforilación de IRS y el transporte de glucosa dependiente de la glucosilación de cinco células altas en diabetes.

La glucosaminilación del transportador GLUT4 altera su afinidad a visit web page glucosa, disminuye su actividad y estabilidad, y modifica su distribución celular; lo cual puede conducir a la falla o al desarreglo del sistema de transporte de la glucosa Figura 3.

Activación de la proteína cinasa C. El DAG es un activador natural de la PKC y su producción aumenta en las células del endotelio, la retina y los glomérulos renales durante las complicaciones diabéticas en modelos animales y en el humano.

El DAG puede formarse también a partir de fosfoinosítidos por la acción de la fosfolipasa C.

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Sin embargo, durante la diabetes su aumento es principalmente por la síntesis de novo a partir de intermediarios glucolíticos, 61 en particular de la dehidroxiacetona fosfato. En la retina, el decremento del flujo sanguíneo puede llevar a una hipoxia local, que induce la expresión del VEGF, que a su vez aumenta la permeabilidad del endotelio y la formación de microaneurismas. Aumento del estrés oxidativo.

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Muchos de los cambios metabólicos causados por la hiperglucemia producen estrés oxidativo debido al aumento en la formación de ERO y a la disminución de los sistemas de defensa antioxidantes. Existen resultados contradictorios cuando se analizan metabolites o enzimas antioxidantes, dependiendo de los tejidos o sistemas que se estudien; sin embargo, en general se ha observado un declive en ellos, glucosilación de cinco células altas en diabetes que es consecuencia de la disminución en la disponibilidad del NADPH y see more glutatión reducido; así como del daño oxidativo de las enzimas involucradas.

Las ERO conducen también a modificaciones estructurales de las proteínas, originando compuestos en ocasiones similares a los productos de glicación.

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Las complicaciones en los pacientes con diabetes son consecuencia de la hiperglucemia y la resistencia a la insulina, y probablemente la forma en que la primera induce el daño en diversos tejidos u órganos depende de las características metabólicas de los mismos. Esto tal vez se deba a la limitada eficiencia y efectos adversos de las drogas; pero se espera que al inhibir la vía de los polioles, la glucosa sea canalizada a la glucólisis, donde se favorece la acumulación de triosas y formación de los precursores de glicación, lo que causa en gran medida las complicaciones asociadas a la enfermedad.

Hasta el momento se han evaluado clínicamente diferentes inhibidores de la AR: el Alrestatin de glucosilación de cinco células altas en diabetes toxicidad y con una respuesta pobre en el tratamiento de la neuropatía diabética. Bimoclobol otra alternativa en el tratamiento de la retinopatía diabética, los resultados fueron desalentadores por la formación de productos tóxicos al inhibir la AR.

También el bloqueo del receptor RAGE inhibe el desarrollo de la nefropatía y la ateroesclerosis, y mejora la cicatrización en individuos diabéticos.

Por otra parte, inhibidores de la proteína cinasa C disminuyen la disfunción vascular que glucosilación de cinco células altas en diabetes a la retino y neuropatía diabéticas.

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Secretaría de Salud. Encuesta Nacional de Enfermedades Crónicas. México: Secretaría de Salud; Kahan R. Leboviz HE. Type 2 diabetes: an overview. Browniee M. Biochemistry and molecular cell biology of diabetic complications.

Las hemoglobinas menores o remanentes se forman por modificaciones postranscripcionales de la hemoglobina A0 HbA0y estas son las hemoglobinas A1a HbA1aA1b HbA1b y A1c HbA1clas cuales fueron en un inicio separadas por cromatografía de intercambio catiónico y designadas así por su orden de selección.

El eritrocito humano es libremente permeable a la glucosa y dentro de cada eritrocito la hemoglobina glucosilada HbA1 se forma a partir de la HbA a una velocidad glucosilación de cinco células altas en diabetes de la concentración de glucosa en el medio. Algunos estudios sugieren que no solo el grupo amino terminal de la valina de la cadena beta de la HbA es el sitio de glucosilación de esta proteína, también se han encontrado residuos de glucosa en las cadena beta y alfa, en el grupo épsilon amino de los residuos de lisina, lo que sugiere que la glucosilación de la hemoglobina es menos específica de lo glucosilación de cinco células altas en diabetes inicialmente se sospechaba.

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Modificaciones postranscripcionales, incluida la glucosilación, se pueden producir en esta fracción, pero no afectan las propiedades de carga de esta proteína. Se produce por la unión de la glucosa al residuo amino terminal de la valina de la cadena beta unión cetoamina. Las hemoglobinas glucosiladas surgen como modificaciones possintéticas de la HbA debido a la unión de la glucosa a los residuos amino terminal de la valina de la cadena beta y épsilon amino de la lisina de glucosilación de cinco células altas en diabetes cadenas alfa y beta, respectivamente, por lo que el término hemoglobinas glucosiladas es un genérico que identifica a las hemoglobinas que contienen glucosa y o otros carbohidratos.

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Las proteínas del cristalino son otras que pueden sufrir el proceso de glucosilación en presencia de altas concentraciones de glucosa. Se ha podido demostrar que el sitio de reacción de las proteínas del cristalino con la glucosa es el grupo épsilon amino de la lisina.

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Experimentos realizados in vitro han evidenciado que cuando se expone una solución de proteínas del cristalino a la presencia de altas concentraciones de glucosa, la solución, que originalmente era transparente, se opacifica y esta opacidad es reversible si se le añaden agentes reductores a la solución, lo cual link que la oxidación sulfihidrílica y, por tanto, el entrecruzamiento proteico son los causantes de la opacificación.

Las concentraciones intraoculares bajas de glucosa, combinada con los mecanismos antioxidantes, protegen al cristalino normal del desarrollo de cataratas; por otra parte, se plantea que los niveles elevados de glucosa, fructosamina y pentosidina intralenticular aumentan el proceso de cataratogénesis en los pacientes diabéticos. Algunos resultados confirman que las proteínas circulantes pueden ser glucosiladas in vivo y que este hecho podría estar implicado en la glucosilación de cinco células altas en diabetes de las complicaciones crónicas de la DM.

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La glucosilación produce disímiles article source de las proteínas y sus efectos sobre estas también pueden ser variados: insolubilidad, resistencia a las enzimas de degradación, no reconocimiento por los receptores habituales y generación de autoinmunidad, entre otros. En todos estos casos, parece ser que la ausencia de residuos de glucosilación de cinco células altas en diabetes libres en el sitio activo de estas enzimas es determinante para que se altere la función por causa de la glucosilación; no obstante, la pérdida de la actividad también puede estar asociada con el surgimiento de cambios conformacionales de la molécula por la glucosilación, tal como ocurre en el caso de la beta N-acetil D glucosaminidasa del riñón.

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Por modificaciones de la LDL producidas directamente por las elevadas concentraciones de glucosa en sangre. Por su interacción con PFGA circulantes preformados.

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En las LDL se puede glicosilar tanto el componente proteico como el lipídico. La glucosilación puede afectar a las clases de glucosilación de cinco células altas en diabetes de todas las lipoproteínas y específicamente, a la apo B en el caso de las LDL.

Todas estas situaciones contribuyen a aumentar la disfunción endotelial en el individuo diabético. Se ha planteado que la glucosilación de la apo E, lo que disminuye la capacidad de unión de esta apoproteína a la heparinasería una de las alteraciones surgidas en las VLDL glucosiladas, que contribuiría a la disminución de su degradación.

La glucosilación de la apo AI principal componente proteico de la HDL determina una inhibición marcada de la unión de alta afinidad de la HDL a su receptor de fibroblastos y, como consecuencia, disminuye la remoción de colesterol de los depósitos intracelulares, mediada por receptores.

Asimismo, la apo AI glucosilada tiene disminuida su capacidad de activar a la LCAT, enzima que proporciona una fuerza directriz en el transporte reverso del colesterol, al esterificar glucosilación de cinco células altas en diabetes colesterol removido por las HDL. Anormalidades funcionales de estas células, como la disminución de su supervivencia y el incremento de su adherencia a las células endoteliales, que se han detectado en diabéticos, pueden estar relacionadas con las glucosilación de cinco células altas en diabetes estructurales y funcionales de las proteínas de membrana causadas por la glucosilación.

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Por otra parte, el atrapamiento de la LDL en el espacio subendotelial, convierte a esta macromolécula de vida corta en un producto de larga vida, eso facilita su glucosilación y su consecuente fagocitosis por el macrófago, que se va convirtiendo progresivamente en una célula espumosa componente fundamental de glucosilación de cinco células altas en diabetes placa ateromatosaen la medida en que se va llenando de lípidos LDL fagocitadas.

Esta glucosilación también aumenta la resistencia de la membrana basal a la digestión por proteasas colagenasas. Varias anormalidades bioquímicas se producen en el nervio del individuo diabético, entre las que se incluyen, la pérdida de mioinositol, la disminución de la síntesis proteica y la acumulación de sorbitol.

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Otra proteína que puede sufrir glucosilación es la laminina, lo que provocaría la pérdida de la capacidad de regeneración de las fibras nerviosas en los sujetos diabéticos.

Todo lo anterior puede favorecer la aparición de alteraciones cromosómicas y el envejecimiento celular precoz, y se ha postulado que la glucosilación del ADN pudiera ser la causante glucosilación de cinco células altas en diabetes aumento de la frecuencia de anomalías congénitas encontradas en los fetos de madres diabéticas y que pueden comprometer a cualquier sistema del organismo.

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En estudios experimentales con ratas diabéticas, se encontró que las histonas de los hepatocitos de estas ratas tenían niveles de acumulación de PFGA tres veces superiores a los de sus controles no diabéticos, y que la adhesión de PFGA a estas proteínas aumentaba con la duración de la diabetes y con la edad de los animales. Otro cambio procoagulante inducido por la ocupación del receptor de PFGA en estas células, es el aumento de la actividad del factor tisular vía extrínseca glucosilación de cinco células altas en diabetes la coagulaciónlo que determina la activación de los factores de la coagulación lX y X, y la agregación directa del factor VII a.

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Por otra parte, también se ha glucosilación de cinco células altas en diabetes un aumento en la producción del potente péptido vasoconstrictor, endotelina-1, promotor de disfunción endotelial y de estrés oxidativo, por parte de las células endoteliales dañadas por PFGA.

Diferentes investigadores han estudiado la acumulación de disímiles tipos de PFGA CML, pentosidina, pirrolina, entre otros en animales y personas diabéticos para conocer la relación existente entre estos productos y la aparición de complicaciones microvasculares, y la mayoría han hallado alguna correlación entre estos dos aspectos.

Los PFGA han sido identificados en varias proteínas tisulares; estos se generan a partir de reacciones de oxidación no catalizadas por enzimas y pueden desencadenar y propagar lesiones mediadas por radicales libres.

Esta también condiciona el aumento del metabolismo anaerobio glucólisis anaerobiacon la consiguiente excesiva producción y acumulación de lactato, lo que constituye un evento generador de radicales libres.

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Se sabe que una posible fuente de radicales libres en la diabetes es la autooxidación de la glucosa, la cual facilita la generación de cetoaldehídos reactivos y la formación de PFGA, potentes reductores que generan radicales de oxígeno en presencia de hierro o cobre. Posee una vida media in vivo muy corta y su síntesis es catalizada por la acción de la enzima ON-sintetasa, de la cual existen dos isoformas: la constitutivadependiente de calcio y poco productiva, y la inducible por endotoxinas y glucosilación de cinco células altas en diabetes, e independiente de calcio.

Se ha demostrado que los PFGA ligados a proteínas y formados en la matriz vascular pueden reaccionar con el ON e inactivarlo; con ello ocasionan un defecto en la relajación vascular, lo que pudiera explicar, en parte, la disminución de la respuesta vasodilatadora que se observa en las arterias de los individuos con DM y la frecuente glucosilación de cinco células altas en diabetes de hipertensión arterial que se constata en estos sujetos.

Debido a que el peroxinitrito es un compuesto difícil de determinar, se usa la medición de su derivado directo, nitrosamina, como indicador de su producción. Los PFGA inducen un incremento de la producción del factor de necrosis tumoral alfa, la interleuquina-1, el factor de crecimiento derivado de las link y del factor de crecimiento tipo 1 similar a la insulina IGF-1y en los monocitos-macrófagos, reprime la síntesis de ON.

La inyección de proteínas modificadas por PFGA en animales de experimentación no diabéticos, ocasiona el desarrollo de complicaciones microvasculares en estos.

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En estudios experimentales realizados en retina de bovinos, se ha observado que la acumulación excesiva de PFGA puede tener una acción tóxica sobre los pericitos y las células endoteliales. La LDL glucosilada puede facilitar la trombosis de los vasos retinianos y tiene una acción tóxica sobre las células endoteliales de los capilares de la retina y sobre los pericitos.

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Como consecuencia de esto, aumenta la acumulación de matriz mesangial y debido a ello se engruesa la membrana basal de los capilares glomerulares y se produce un lento "estrangulamiento" de estos, lo que, finalmente, disminuye la capacidad renal glucosilación de cinco células altas en diabetes filtración glomerular y comienza con ello la insuficiencia renal. Por otra parte, la activación de los monocitos macrófagos por los PFGA a través de receptores-PFGA, ocasiona que estos incrementen su síntesis de citoquinas proinflamatorias que contribuyen a aumentar el daño vascular, lo cual favorece la aterogénesis.

Esto interfiere en el transporte reverso de colesterol, del cual es responsable la HDL, lo que implicaría una disminución del retorno del colesterol al hígado, quedando entonces una mayor cantidad circulante de este, que puede depositarse en las paredes arteriales.

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Posee una estructura similar a la alfa-hidroxihistidina, compuesto que disminuye la filtración vascular glomerular inducida por la diabetes, al mismo tiempo que ejerce un efecto reductor sobre los niveles de histamina.

Los compuestos hidrazinnucleofílicos son capaces de interactuar con los grupos carbonilo de diversos compuestos biológicos como, la glucosa, el piridoxal vitamina B6 y diversos cofactores, y presentan un grupo aminoterminal que tiene una mayor reactividad que los grupos amino de las proteínas del organismo, frente a los compuestos carbonílicos intermediarios de la reacción de glucosilación.

En la retina, por ejemplo, se ha comprobado que evita la glucosilación de cinco células altas en diabetes formación de PFGA en los microvasos retinianos, reduce la formación de capilares acelulares y de microaneurismas, y disminuye la pérdida de pericitos.

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La actividad de esta enzima se encuentra aumentada en los sujetos con DM y en aquellos con hepatopatías; y los PFGA de la reacción en la que intervienen se han reconocido como glucosilación de cinco células altas en diabetes y causantes de daño en las células endoteliales.

En la actualidad, la terapéutica farmacológica con agentes que inhiben la formación de PFGA o tienen acción antioxidante, constituye otra alternativa terapéutica para la prevención y solución del problema de las complicaciones crónicas de la DM.

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Home P. Contributions of basal and post-prandial hyperglycemia to micro- and macrovascular complications in people with type 2 diabetes. Curr Med Res Opin. Ceriello A.

Mechanisms of tissue damage in the postprandial state. Int J Clin Pract Suppl. Yamagishi S, Imaizumi T. Diabetic vascular complications: pathophysiology, biochemical basis and potential therapeutic strategy. Curr Pharm Dis. Glucosilación de cinco células altas en diabetes R, Mohan V. Postprandial hyperglycemia in patients with type 2 diabetes mellitus.

Treat Endocrinol. The effects of intensive diabetes management on macrovascular events and risk factors in the diabetes control and complications trial.

Am J Cardiol. The effect of the intensive treatment of diabetes on the development and progression of long-term complications in insulin-dependent diabetes mellitus. N Engl J Med. Jakus V, Rietbrock N. Advanced glycation end-products and the progress of diabetes complications. Physiol Res. Rojas A, Morales MA.

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Especialista de I Grado en Endocrinología. Profesor Glucosilación de cinco células altas en diabetes. Hospital Ginecoobstétrico Docente "América Arias". Ciudad de La Habana, Cuba.

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Investigador Titular. Instituto Nacional de Endocrinología. OBJETIVOS : describir los mecanismos de la formación de los productos finales de la glucosilación avanzada y su relación con las complicaciones de la diabetes mellitus.

La glucosilación altera la estructura, las propiedades físico-químicas y la función de las proteínas intracelulares y extracelulares. En la membrana basal de los pequeños vasos se produce un engrosamiento y una distorsión de su estructura, que ocasiona pérdida de la elasticidad glucosilación de cinco células altas en diabetes la pared vascular y una permeabilidad anormal de esta a las proteínas disfunción endotelialasí como aumento de la génesis de especies reactivas del oxígeno.

La unión de productos finales de la glucosilación avanzada a sus receptores de membrana favorece la producción citoquinas y factores de crecimiento por los macrófagos y células mesangiales.

Glucosilación de cinco células altas en diabetes lo anterior favorece al desarrollo de aterosclerosis. El control metabólico estricto de la glucemia y, en la actualidad, la terapéutica farmacológica con agentes que inhiben la formación de productos finales de la glucosilación avanzada o tienen acción antioxidante, constituyen alternativas terapéuticas para la prevención y solución del problema de las complicaciones crónicas de la diabetes mellitus. The glycosylation changes the structure, the physical-chemical properties and the function of intracellular and extracellular proteins.

des categorías (American Diabetes Association Expert Committee on the diabetes mellitus insulinodependiente), los defectos se hallan en las células de los productos finales de la glucosilación avanzada (AGE: advanced glycation de los indios pima, una población con alta prevalencia de diabetes mellitus de tipo 2.

In basal membrane of small vessels it is produced a thickening and a structure distortion provoking the elasticity of the vascular wall and its abnormal permeability to proteins endothelial dysfunctionas well as glucosilación de cinco células altas en diabetes increase of genesis of oxygen-reactive species. The link of end-products of advanced glycosylation with its membrane receptors favor the production of cytokines and growth factors by macrophages and mesangial cells.

All above mentioned favor the development of atherosclerosis. The strict metabolic control of glycemia and at present time, the pharmacologic therapeutics including agents inhibiting the formation of end-products of the advanced glycosylation have antioxidant action or are therapeutical alternatives for prevention and solution of the problem related to chronic complications of diabetes mellitus.

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Key words : non-enzymatic glycosylation, diabetes mellitus, chronic complications. Los efectos combinados de la glucosilación y de la oxidación de las proteínas, pueden contribuir al desarrollo de complicaciones macrovasculares glucosilación de cinco células altas en diabetes microvasculares en el sujeto que padece DM. Esta reacción solo ocurre cuando la glucosa se encuentra en su conformación de cadena abierta, lo cual permite que quede expuesto un grupo carbonilo reactivo grupo aldehído de la glucosay es la que burswood diabetes walk lugar a la base de Schifff.

Tanto la reacción en la cual se forma la base de Schiff como en la consecutiva en la que se produce el compuesto de Amadori, son reversibles, lo cual significa que la interrupción del contacto de la glucosa con la proteína en cualquiera de estas etapas produce la reversión completa del efecto. Los niveles de fructosamina se correlacionan con los valores de hemoglobina A1c. En la DM, las alteraciones metabólicas atribuidas a la fructosamina predominan glucosilación de cinco células altas en diabetes las proteínas de vida media corta.

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glucosilación de cinco células altas en diabetes La formación de fructosamina es un prerrequisito para que ocurra la glucosilación avanzada.

Por lo tanto, la N e-carboximetil lisina CML puede formarse por descomposición oxidativa de la fructosamina o por interacciones de las proteínas con el glioxal, producto principal de la autoxidación de la glucosa, que contiene un grupo dicarbonilo, y también puede ser un producto de la peroxidación de los lípidos.

Otros han sido identificados in vivo mediante técnicas inmunológicas, algunos de estos son la pirrolina y las estirpes cruzadas.

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Estas moléculas adoptan un color amarillo marrón a excepción de la pentosidina y pueden fluorescer excepto la CML, la pirrolina y la pentosidina al ser estimuladas con luz de nm de longitud de onda, emitiendo luz glucosilación de cinco células altas en diabetes una longitud de onda que oscila entre los y los nm. Uno de ellos se asemeja a los derivados heterocíclicos del imidazol, el FFI, y resulta de la combinación de las moléculas del compuesto de Amadori.

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Otro de los PFGA glucosilación de cinco células altas en diabetes de la combinación del compuesto de Amadori y de uno de sus derivados, la 3-desoxiglucosona. Esta reacción da origen a un producto intermedio de estructura cíclica tipo pirrólica, que mediante sus grupos hidroxilo se combina con los grupos amino de otras moléculas, dando lugar a la formación de nuevos PFGA.

La CML se comporta de una forma atípica, en relación con los otros PFGA, porque no es fluorescente y, aunque es un producto glucosilación de cinco células altas en diabetes, no es reactiva, por lo cual no se implica en la formación de enlaces cruzados. Este producto se deposita en las proteínas de larga duración de una forma casi lineal durante toda la vida y su acumulación se acelera con more info presencia de la DM.

La pentosidina se deriva de las pentosas y de otros carbohidratos, entre los que no se incluye la glucosa, por lo que no es un producto directo de la glucosilación no es un derivado de los compuestos de Amadori. Las hemoglobinas menores o remanentes se forman por modificaciones postranscripcionales de la hemoglobina A0 HbA0y estas son las hemoglobinas A1a HbA1aA1b HbA1b y A1c HbA1clas cuales fueron en un inicio separadas por cromatografía de intercambio catiónico y designadas así por su orden de selección.

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El eritrocito humano es libremente permeable a la glucosa y dentro de cada eritrocito la hemoglobina glucosilada HbA1 se forma a partir de la HbA a una velocidad dependiente de la concentración de glucosa en see more medio.

Algunos estudios sugieren que no solo el grupo amino terminal de la valina de la cadena beta de la HbA es el sitio de glucosilación glucosilación de cinco células altas en diabetes esta proteína, también se han encontrado residuos de glucosa en las glucosilación de cinco células altas en diabetes beta y alfa, en el grupo épsilon amino de los residuos de lisina, lo que sugiere que la glucosilación de la hemoglobina es menos específica de lo que inicialmente se sospechaba.

Modificaciones postranscripcionales, incluida la glucosilación, se pueden producir en esta fracción, pero no afectan las propiedades de carga de esta proteína.

Glucosilación no enzimática y complicaciones crónicas de la diabetes mellitus

Se produce por la unión de la glucosa al residuo amino terminal de la valina de la cadena beta unión cetoamina. Las hemoglobinas glucosilación de cinco células altas en diabetes surgen como modificaciones possintéticas de la HbA debido a la unión de la glucosa a los residuos amino terminal de la valina de la cadena beta y épsilon amino de la lisina de las cadenas alfa y beta, respectivamente, por lo que el término hemoglobinas glucosiladas es un genérico que identifica a las hemoglobinas que contienen glucosa y o otros carbohidratos.

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Las proteínas del cristalino son otras que pueden sufrir el proceso de glucosilación en presencia de altas concentraciones de glucosa. Se ha podido demostrar que el sitio de reacción de las proteínas del cristalino con la glucosa es el grupo épsilon amino de la lisina.

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Experimentos realizados in vitro han evidenciado que cuando se expone una solución de proteínas del cristalino a la presencia de altas concentraciones de glucosa, la solución, que originalmente era transparente, se opacifica y esta opacidad es reversible si se le añaden agentes reductores a la solución, lo cual sugiere que la oxidación sulfihidrílica y, por tanto, el entrecruzamiento proteico son los causantes de la opacificación.

Las concentraciones intraoculares bajas de glucosa, combinada con los mecanismos antioxidantes, protegen al cristalino normal del desarrollo de cataratas; por otra parte, se plantea que los niveles elevados de glucosa, fructosamina y pentosidina intralenticular aumentan el proceso de cataratogénesis en los pacientes diabéticos. Source resultados confirman que las proteínas circulantes pueden ser glucosiladas in vivo y que este hecho podría estar implicado en la patogenia glucosilación de cinco células altas en diabetes las glucosilación de cinco células altas en diabetes crónicas de la DM.

La glucosilación produce disímiles modificaciones de las proteínas y sus efectos sobre estas también pueden ser variados: insolubilidad, resistencia a las enzimas de degradación, no reconocimiento por los receptores habituales y generación de autoinmunidad, entre otros. En todos estos casos, parece ser que la ausencia de residuos de lisina libres en el sitio activo glucosilación de cinco células altas en diabetes estas enzimas es determinante para que se altere la función por causa de la glucosilación; no obstante, la pérdida de la actividad también puede estar asociada con el surgimiento de cambios conformacionales de la molécula por la glucosilación, tal como ocurre en el caso de la beta N-acetil D glucosaminidasa del riñón.

Por modificaciones de la LDL producidas directamente por las elevadas concentraciones de glucosa en sangre. Por su interacción con PFGA circulantes preformados.

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En las LDL se puede glicosilar tanto el componente proteico prediabetes diagnostico el lipídico. La glucosilación puede afectar a las clases de apoproteínas de todas las glucosilación de cinco células altas en diabetes y específicamente, a la apo B en el caso de las LDL. Todas estas situaciones contribuyen a aumentar la disfunción endotelial en el individuo diabético. Se ha planteado que la glucosilación glucosilación de cinco células altas en diabetes la apo E, lo que disminuye la capacidad de unión de esta apoproteína a la heparinasería una de las alteraciones surgidas en las VLDL glucosiladas, que contribuiría a la disminución de su degradación.

La glucosilación de la apo AI principal componente proteico de la HDL determina una inhibición marcada de la unión de alta afinidad de la HDL a su receptor de fibroblastos y, como consecuencia, disminuye la remoción de colesterol de los depósitos intracelulares, mediada por receptores.

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Asimismo, la apo AI glucosilada tiene disminuida su capacidad de activar a la LCAT, enzima que proporciona una fuerza directriz en el transporte reverso del colesterol, al esterificar el colesterol removido por las HDL.

Anormalidades funcionales de estas células, como la disminución de su supervivencia y el glucosilación de cinco células altas en diabetes de su adherencia a las células endoteliales, que se han detectado en diabéticos, pueden estar relacionadas con las alteraciones estructurales glucosilación de cinco células altas en diabetes funcionales de las proteínas de membrana causadas por la glucosilación. Por otra parte, el atrapamiento de la LDL en el espacio subendotelial, convierte a esta macromolécula de vida corta en un producto de larga vida, eso facilita su glucosilación y su consecuente fagocitosis por el macrófago, que se va convirtiendo progresivamente en una célula espumosa componente fundamental de la placa ateromatosaen la medida en que se va llenando de lípidos LDL fagocitadas.

Esta glucosilación también aumenta la resistencia de la membrana basal a la digestión por proteasas colagenasas. Varias anormalidades bioquímicas se producen en el nervio del individuo diabético, entre las que se incluyen, la pérdida de mioinositol, la disminución de la síntesis proteica y la acumulación de sorbitol.

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Otra proteína que puede sufrir glucosilación es la laminina, lo que provocaría la pérdida de la capacidad de regeneración de las fibras nerviosas en los sujetos glucosilación de cinco células altas en diabetes.

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Otro cambio procoagulante inducido por la ocupación del receptor de PFGA en estas células, es el aumento de la actividad del factor tisular vía extrínseca de la coagulaciónlo que determina la activación de los factores de la coagulación lX y X, y la agregación directa del factor VII a.

Por otra parte, también se ha observado un aumento glucosilación de cinco células altas en diabetes la producción del potente péptido vasoconstrictor, endotelina-1, promotor de disfunción endotelial y de estrés oxidativo, por parte de las células endoteliales dañadas por PFGA. Diferentes investigadores han estudiado la acumulación de disímiles tipos de PFGA CML, pentosidina, pirrolina, entre otros en animales y personas diabéticos para conocer la relación existente entre estos productos y la aparición de complicaciones microvasculares, y la mayoría han hallado alguna correlación entre estos dos aspectos.

Los PFGA han sido identificados en varias proteínas tisulares; estos se generan a partir de reacciones de oxidación no catalizadas por enzimas y pueden desencadenar y propagar lesiones mediadas por radicales libres.

Esta también condiciona el aumento del metabolismo anaerobio glucólisis anaerobiacon la consiguiente excesiva producción y acumulación de lactato, lo que constituye un evento generador de radicales libres.

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Por otra parte, la activación de los monocitos macrófagos por los PFGA a través de receptores-PFGA, ocasiona que estos incrementen su síntesis de citoquinas proinflamatorias que contribuyen a aumentar el daño vascular, lo cual favorece la aterogénesis. Esto interfiere en el transporte reverso de colesterol, del cual es responsable la HDL, lo que implicaría una disminución del retorno del colesterol al hígado, quedando entonces una mayor cantidad circulante de este, que puede depositarse en las paredes arteriales.

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